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1.
Acta bioquím. clín. latinoam ; 46(3): 385-392, set. 2012. ilus, graf, tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-662031

ABSTRACT

Se evaluó la actividad inhibitoria in vitro de los hidrolizados proteínicos obtenidos a partir de la harina desgrasada y del aislado proteínico provenientes del grano de Jatropha curcas L. sobre la actividad de la enzima convertidora de angiotensina I (ECA-1), con la finalidad de emplearlos en un futuro para la formulación de alimentos funcionales. Los hidrolizados fueron obtenidos empleando alcalasa y el sistema enzimático pepsina-pancreatina. Se calculó la concentración media inhibitoria (IC50) para medir el grado de inhibición de la actividad enzimática de ECA-1. Fueron seleccionados los hidrolizados con el menor tiempo de hidrólisis (60 min) para evaluar la bioactividad, dado que las cinéticas de hidrólisis enzimática de la harina desgrasada y del aislado proteínico no encontraron diferencias significativas en el grado de hidrólisis para los tiempos de reacción en cada sistema (60, 90 y 120 min). Los valores de IC50 que presentaron el mejor efecto de inhibición sobre la ECA-I fueron 2,8 y 7,0 µg/mL, obtenidos a partir del aislado proteínico con la enzima alcalasa y con el sistema secuencial pepsina-pancreatina, respectivamente. Los hidrolizados de J. curcas podrían ser incorporados en la elaboración de alimentos funcionales y ser aplicados en tratamientos para personas con hipertensión por su efecto inhibitorio sobre la ECA-I.


In vitro angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity was evaluated in protein hydrolysates from defatted meal and protein isolate from Jatropha curcas L. Seed, in order to determine their potential inclusion in functional food formulation. Hydrolysates were produced using Alcalase® or a sequential pepsin-pancreatin enzymatic system. Mean inhibitory concentration (IC50) was used to measure the degree of ACE enzymatic activity inhibition. Bioactivity was evaluated in the hydrolysates with the lowest hydrolysis time (60 min) given that no differences in degree of hydrolysis in terms of reaction time in each system were observed (60, 90 and 120 min) in the enzymatic hydrolysis kinetics for the defatted meal and protein isolate. The protein isolate exhibited the highest inhibitory effect, as seen in the IC50 values: 2.8 µg/mL in the alcalase system and 7.0 µg/mL in the pepsin-pancreatin system. Hydrolysates from J. curcas seed exhibit ACE inhibition and could be incorporated into functional foods or treatments for those suffering hypertension.


Foi avaliada a atividade inibitória in vitro dos hidrolisados proteicos obtidos a partir da farinha desengordurada e do isolado proteico provenientes do grão de Jatropha curcas L. sobre a atividade da enzima conversora de angiotensina I (ECA-1), com o objetivo de utilizá-los num futuro para a formulação de alimentos funcionais. Os hidrolisados foram obtidos usando alcalase e o sistema enzimático pepsina-pancreatina. Foi calculada a concentração média inibitória (IC50) para medir o grau de inibição da atividade enzimática da ECA-1. Foram selecionados os hidrolisados com o menor tempo de hidrólise (60 min.) para avaliar a bioatividade visto que as cinéticas de hidrólise enzimática da farinha desengordurada e do isolado proteico não encontraram diferenças significativas no grau de hidrólise para os tempos de reação para cada sistema (60, 90 e 120 min.). Os valores de IC50 que apresentaram o melhor efeito de inibição sobre a ECA-I foram 2.8 e 7.0 µg/mL obtidos a partir do isolado proteico com a enzima alcalase e com o sistema sequencial pepsina-pancreatina respectivamente. Os hidrolisados de J. curcas poderiam ser incorporados na elaboração de alimentos funcionais e ser aplicados em tratamentos para pessoas com hipertensão por seu efeito inibitório sobre a ECA-I.


Subject(s)
Angiotensin-Converting Enzyme Inhibitors/metabolism , Jatropha/antagonists & inhibitors , Peptidyl-Dipeptidase A/metabolism , Antihypertensive Agents , Jatropha/chemistry , Peptides , Peptidyl-Dipeptidase A/physiology , Protein Hydrolysates
2.
Rev. chil. nutr ; 37(3): 386-391, Sept. 2010. ilus
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-577405

ABSTRACT

The potential beneficial effect of the biopeptides depends on its capacity to reach intact the organs where they will carry out their function. However, once in the organism the peptides should cross a series of potential barriers that they should avoid in order not to be inactivated. The digestive enzymes, the absorption through the gastrointestinal tract and the sanguine proteases can produce the hydrolysis of them and to generate inactive fragments or with a higher activity that its sequence precursor. Therefore, it is difficult to establish a direct relationship among the biological activity in vitro and in vivo, due mainly to the peptides bioavailability after oral administration. This should be taken into account at the moment to transfer the results from the investigation to the food industry for the elaboration and commercialization of nutraceutical products.


El potencial efecto beneficioso de los biopéptidos depende de su capacidad para alcanzar intactos los órganos donde van a realizar su función. Sin embargo, una vez en el organismo dichos péptidos deben atravesar una serie de barreras potenciales que pueden inactivarlos. Las enzimas digestivas, la absorción a través del tracto gastrointestinal y las proteasas sanguíneas pueden producir la hidrólisis de los mismos y generar fragmentos inactivos o con una actividad mayor que su secuencia precursora. Por lo tanto, es difícil establecer una relación directa entre la actividad biológica in vitro e in vivo debido principalmente a la biodisponibilidad de los péptidos después de la administración oral. Esto debe ser tomado en cuenta en el momento de transferir los resultados de la investigación a la industria de alimentos para la elaboración y comercialización de productos nutracéuticos. Palabras clave: Péptidos, actividad biológica, digestión, absorción, biodisponibilidad.


Subject(s)
Humans , Intestinal Absorption/physiology , Peptides/pharmacokinetics , Administration, Oral , Biological Availability , Digestion/physiology , Peptides/administration & dosage
3.
Arch. latinoam. nutr ; 54(1): 81-88, mar. 2004. ilus, tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-399740

ABSTRACT

Las proteínas de los granos de leguminosas son fuente potencial de nutrientes valiosos, por lo cual son objeto de estudios para lograr su mejor aprovechamiento. Esto se hace más importante para aquellas proteínas provenientes de especies subexplotadas, por lo cual es necesario un conocimiento básico, previo a su utilización como ingrediente. El propósito de este trabajo consistió en determinar varias características estructurales y nutrimentales de las fracciones proteínicas de Phaseolus lunatus, separadas por solubilidad en diferentes agentes. La cantidad relativa de albúminas (ALB), globulinas (GLB), prolaminas (PRL) y glutelinas (GLT) fue 62,3, 34,8, 1,4 y 1,5 por ciento, respectivamente. En el perfil electroforético SDS-PAGE de las ALB y GLB se encontró siete bandas comunes en un intervalo de 10 a 95 kDa y 14 a 99 kDa, respectivamente. El perfil de aminoácidos mostró que la fracción rica en aminoácidos azufrados fue la de PRL (11,5 g/100 g proteína), encontrando el contenido de lisina, en la fracción de ALB, menor al esperado. El requerimiento de la FAO fue cubierto en las fracciones de GLB y GLT. En general el mejor balance de aminoácidos así como de digestibilidad (80 por ciento) lo presentó la fracción de GLB; sin embargo, tuvo una relación de eficiencia proteínica calculada (REP-C) de 0,11, menor que el de las ALB (0,97). El análisis calorimétrico, enseñó temperaturas de desnaturalización alrededor de 900C para las fracciones ALB, GLB, GLU. La fracción de PRL no presentó transición térmica probablemente porque las proteínas se encontraban desnaturalizadas debido a las condiciones de extracción


Subject(s)
Albumins , Fabaceae , Globulins , Proteins , Mexico , Nutritional Sciences
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